據(jù)美國物理學家組織網(wǎng)報道，研究人員發(fā)現(xiàn)，在酸度出現(xiàn)變化的環(huán)境下，蛋白分子的結構將在原子水平上發(fā)生改變，引發(fā)病毒入侵并與宿主細胞發(fā)生融合。  

美國普渡大學和巴斯德研究所的研究小組分別研究了酸性環(huán)境和中性環(huán)境中的蛋白結構。結合兩個小組的研究成果，能夠說明病毒在進入宿主細胞并準備與之融合時蛋白質結構所發(fā)生的變化，而這恰恰是病毒感染的關鍵步驟。

研究人員借助電子顯微鏡清楚觀測到這種病毒表面蛋白質的3D結構，他們發(fā)現(xiàn)，蛋白質E1、E2、p62等在病毒入侵機制中發(fā)揮著關鍵作用。此前研究人員已 經(jīng)知道了包膜蛋白1（E1）的結構，僅知道包膜蛋白2（E2）的一般特征，如它在蛋白質復合體的位置，但還不了解它的結構。普渡大學研究人員現(xiàn)在已確定了 E2的結構，以及E1、E2蛋白質復合體在原子水平上的精確結構。他們已經(jīng)了解了E2的三種結構域，以及在酸性環(huán)境中，E2如何與細胞膜融合。

E2是一種受體結合蛋白，病毒可附著其上進入宿主細胞。病毒在宿主細胞的酸性環(huán)境中引發(fā)蛋白復合物結構發(fā)生變化，從而可使病毒與細胞膜融合，形成一個“融合孔”，病毒可通過“融合孔”將遺傳物質轉移到宿主細胞，宿主細胞在感染病毒后會產(chǎn)生新的病毒粒子。